來自美國德州大學安德森癌症中心的研究人員發現當SUMO修飾STAT5蛋白時，可導致胚胎期免疫B細胞和T細胞的發育阻斷，而一種稱為(wei) SENP1的蛋白則能逆轉這一效應。

    SUMO分子是一種結構上與(yu) 泛素相似的分子, 它參與(yu) 蛋白質翻譯後修飾。SUMO化循環與(yu) 泛素化循環過程相似, 但SUMO化修飾具有與(yu) 泛素化修飾截然不同的功能。泛素化修飾的靶分子主要被蛋白酶體(ti) 降解, 而SUMO化修飾則介導靶分子定位和功能調節。新近發現SUMO化修飾參與(yu) 調控線粒體(ti) 分裂、DNA損傷(shang) 修複及調節基因組穩定性、調控離子通道及生物節律。此外, SUMO化修飾功能的紊亂(luan) 會(hui) 導致某些疾病的發生。近年來的研究表明SUMO化修飾在胚胎發育過程中亦起著重要的調控作用。

    SUMO是泛素相關(guan) 蛋白Sentrin家族成員之一，其能結合在細胞中其它蛋白上，修飾其它蛋白的功能，或者幫助蛋白遷移，以達到生物調控的作用。由於(yu) 這些蛋白結合在許多種蛋白上，並且能修飾它們(men) ，因此被認為(wei) 與(yu) 泛素蛋白相似。

    在這篇文章中，研究人員分析了SENP1蛋白在小鼠淋巴細胞發育中的作用，發現它在B細胞和T細胞發育早期階段的前體(ti) 細胞中大量表達。隨後Yeh和同事們(men) 構建出SENP1基因表達缺陷的遺傳(chuan) 工程小鼠，發現這些小鼠胚胎中的T細胞和B細胞存在嚴(yan) 重缺陷。

    研究人員證實SUMO介入到了影響STAT5活性的兩(liang) 個(ge) 重要信號事件中——磷酸化作用和乙酰化作用。在細胞質中當激活的JAK催化STAT5蛋白發生磷酸化時，活化的STAT5蛋白以二聚體(ti) 的形式進入細胞核內(nei) 與(yu) 靶基因結合，調控基因的轉錄。研究人員發現SUMO結合到了STAT5的磷酸化位點附近。

    新研究證實沒有SENP1移除SUMO，STAT5既不能被乙酰化或磷酸化，因此無法被循環利用。我們(men) 觀察到SENP1通過調控STAT5的SUMOylation調控了淋巴細胞發育。

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